Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w grze z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym ważny w walce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego granie prawdopodobnie być ważne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.

– Od kilku lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał niesamowity pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tych mogą już mieć też chemicy, a nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata

– Istnieje wtedy tylko to najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w obszarze nauk chemicznych a o materiałach.

Realizowane przez analityków z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środka na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w tym wirusie. – To umożliwia mu życie. Zahamowanie leczenia tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby zjawisko tego enzymu (zapobiegałby jego pracę – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego wynik – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże stanowił jasny, jednak były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten duży dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że istnieje taki ważny. – Od kilku lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pozycję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał niesamowity pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS i jej ważnego inhibitora. Kilka lat później na pamiątkę tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na początku lutego ostatniego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją niezwykle dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi wysoce zbliżona do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą odbywał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się wnioskami z pełnym światem

Jak uczy, stanowi więc enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w sytuacji P1”). – U mężczyzn właściwie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego również można się spodziewać, że jeśli powstaną leki idące w obecny enzym, toż będą one przeszkadzać wirusowi, a szybko nie człowiekowi. A to oznacza, że będą prawie toksyczne.

Praca (z końcami z badań) zespołu prof. Drąga istnieje nadal w trakcie recenzowania, lecz jego świat już dzisiaj nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszelkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest prosty online. – To istnieje prezent z mojego laboratorium dla każdych zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I powoduje, że w mało dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i ofertami współpracy zakładają się zespoły z nowych części świata.

– To, co już opublikowaliśmy – to jedyna z najaktualniejszych informacji, które można być o tym enzymie. To jego doskonała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te prowadzą, z którymi aminokwasami enzym potrafi się obowiązywać w kluczowych rolach. – Możemy stwierdzić, czy więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy również zrobić mapę najważniejszego pomieszczenia tego enzymu i poprawiać do niego choćby leki, które szybko wydobywają się na targu – mówi naukowiec.

Dodaje, że z badań tych mogą już mieć też chemicy czy firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do opracowania testów diagnostycznych, które powodowały szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa.

– Już na przypadku jesteśmy własne białka z obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo pracy jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli stworzyć swoje badania tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i otrzymywać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (które nie występują w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Prawdopodobnie ona być do wymyślania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dziś w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawę Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

Dodaj komentarz

avatar
  Subscribe  
Powiadom o